ഉൽപ്പന്നങ്ങൾ

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) ഗ്ലൂട്ടാത്തയോണിന്റെ γ-ഗ്ലൂട്ടാമൈൽ അമൈഡ് ബോണ്ട് പിളർത്തുകയും പുറത്തുവിടുന്ന γ-ഗ്ലൂട്ടാമൈൽ ഗ്രൂപ്പിനെ വെള്ളത്തിലേക്കോ (ഹൈഡ്രോലിസിസ്) അല്ലെങ്കിൽ സ്വീകാര്യമായ അമിനോ ആസിഡുകളിലേക്കോ (ട്രാൻസ്പെപ്റ്റിഡേഷൻ) മാറ്റുന്നു.ഈ സർവ്വവ്യാപിയായ എൻസൈമുകൾ ഗ്ലൂട്ടത്തയോണിന്റെ ബയോസിന്തസിസിലും ഡീഗ്രേഡേഷനിലും സെനോബയോട്ടിക് ഡിടോക്സിഫിക്കേഷനിലും ഒരു പ്രധാന പങ്ക് വഹിക്കുന്നു.ബാസിലസ് ലൈക്കനിഫോർമിസ് γ-GT (BlGT) യുടെ 3Å റെസല്യൂഷൻ ക്രിസ്റ്റൽ ഘടനയും എൽ-ഗ്ലൂ ഉപയോഗിച്ചുള്ള അതിന്റെ സമുച്ചയവും ഞങ്ങൾ ഇവിടെ റിപ്പോർട്ട് ചെയ്യുന്നു.എൻ-ടെർമിനൽ ന്യൂക്ലിയോഫിലിക് ഹൈഡ്രോലേസ് സൂപ്പർ ഫാമിലിയിൽ പെട്ടതാണ് BlGT എന്ന് എക്സ്-റേ ഘടനകൾ സ്ഥിരീകരിക്കുകയും ബാസിലസ് സബ്‌റ്റിലിസിൽ നിന്നുള്ള ഹോമോലോജസ് എൻസൈമിന് റിപ്പോർട്ട് ചെയ്തതിന് സമാനമായ തുറന്ന ആക്റ്റീവ് സൈറ്റ് പിളർപ്പ് പ്രോട്ടീനിന് ഉണ്ടെന്ന് വെളിപ്പെടുത്തുകയും ചെയ്യുന്നു, എന്നാൽ മനുഷ്യ γ-GT എന്നിവയിൽ നിന്ന് വ്യത്യസ്തമാണ്. മറ്റ് സൂക്ഷ്മാണുക്കളിൽ നിന്നുള്ള γ-GT-കൾക്കായി.എൽ-ഗ്ലുവിന്റെ ബൈൻഡിംഗ് BlGT വലിയ ഉപയൂണിറ്റിന്റെ C-ടെർമിനൽ ടെയിൽ പുനഃക്രമീകരിക്കാൻ പ്രേരിപ്പിക്കുന്നുവെന്നും ഒരു ലോഹ അയോണിനെ തിരിച്ചറിയുന്നതിൽ ഉൾപ്പെട്ടിരിക്കുന്ന ആസിഡ് അവശിഷ്ടങ്ങളുടെ ഒരു കൂട്ടം തിരിച്ചറിയാൻ അനുവദിക്കുമെന്നും ഡാറ്റ സൂചിപ്പിക്കുന്നു.നാല് പുതിയ അല സിംഗിൾ മ്യൂട്ടന്റുകളുടെ ഓട്ടോപ്രോസസിംഗ്, എൻസൈമാറ്റിക് ആക്റ്റിവിറ്റി, കെമിക്കൽ, തെർമൽ ഡിനാറ്ററേഷൻ എന്നിവയെ ചിത്രീകരിച്ചുകൊണ്ട് BlGT യുടെ അനുരൂപമായ സ്ഥിരതയിൽ ഈ അവശിഷ്ടങ്ങളുടെ പങ്ക് പഠിച്ചു.Asp568-നെ Ala ഉപയോഗിച്ച് മാറ്റിസ്ഥാപിക്കുന്നത് പ്രോട്ടീന്റെ ഓട്ടോപ്രോസസിംഗിനെയും ഘടനാപരമായ സ്ഥിരതയെയും ബാധിക്കുമെന്ന് ഫലങ്ങൾ കാണിക്കുന്നു.